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  • 24 / 07 / 2014
Cinvestav - Centro de Investigación y de Estudios Avanzados del I.P.N.

Dr. Mario Alberto Rodríguez

Dr. Mario Alberto Rodríguez

Dr. Mario Alberto Rodríguez

Grado: Doctoradoen Ciencias. 1990
Departamento de Genética y Biología Molecular.
Cinvestav-IPN. México.

Nivel SNI: II

Telefono: (52)(55) 574 3800 ext. 5653
Fax: (52)(55) 5747 3800 ext. 5680
E-mail: marodri@cinvestav.mx

LÍNEAS DE INVESTIGACIÓN:

El protozoario parásito Entamoeba histolytica causa la disentería amibiana y el absceso hepático amibiano, los cuales se asocian con una significativa morbilidad y mortalidad en el mundo entero. A la fecha no se cuenta con una vacuna que proteja contra la infección por E. histolytica. La identificación y caracterización de las moléculas del trofozoíto de E. histolytica que participan directamente en su mecanismo patogénico puede ayudar al desarrollo de métodos inmunoprofilacticos contra la amibiasis. El proceso patogénico de E. histolytica se ha dividido en tres eventos principales: la adhesión, la citolisis y la fagocitosis. En nuestro laboratorio realizamos estudios sobre algunas de las moléculas involucradas en estos eventos:

  • La adhesina de 112 kDa, identificada por medio de anticuerpos monoclonales y mutantes deficientes en adhesión. Esta molécula participa en la adhesión, en la fagocitosis y en la citolisis de la célula blanco, ya que posee actividad de proteasa. Los estudios realizados en colaboración con la Dra. Esther Orozco demostraron que esta molécula es un complejo formado por dos polipéptidos, una cisteína proteasa y una adhesina. Actualmente se esta ensayando la actividad biológica de diferentes péptidos recombinantes de la proteasa y de la adhesina. Estos ensayos permitirán probar su papel en el mecanismo agresor de este parásito y en la protección de la amibiasis hepática en animales de experimentación.
  • La proteína EhRabB, cuyo gen se encuentra asociado en el genoma amibiano con los genes de la adhesina de 112 kDa. Resultados obtenidos en nuestro laboratorio sugieren que esta pequeña GTPasa participa en un paso temprano durante la fagocitosis. Actualmente se realizan estudios para confirmar su participación en la fagocitosis, para identificar otras proteínas que regulan su función y para conocer su regulación transcripcional.
  • Los tumores odontogénicos son neoplasias que derivan de los tejidos formadores de los órganos dentarios y sus estructuras remanentes. Las razones de la patogénesis molecular y la conducta biológica peculiar de los diferentes tipos tumores odontogénicos no han sido claramente elucidadas a pesar de la alta tasa de recurrencia y posibilidad de metástasis. Por lo tanto, es necesario realizar diversos estudios para tratar de entender esos procesos y, eventualmente, tratar de obtener herramientas de diagnóstico y/o de tratamiento. En el laboratorio hemos iniciado el estudio a nivel molecular de dos tipos de tumores odontogénicos: el ameloblastoma y el mixoma.

Por otra parte, también realizamos estudios sobre la identificación y caracterización de canales iónicos en E. histolytica. Estos canales participan en diferentes funciones biológicas y se han identificado en bacterias, hongos, plantas y animales. Sin embargo, no existen reportes de su identificación y caracterización en protozoarios parásitos, por lo que es de nuestro interés caracterizar estas moléculas y su función en E. histolytica.

PUBLICACIONES REPRESENTATIVAS:

  • Rodríguez, M.A. and Orozco E. (1986). Isolation and characterization of phagocytosis- and virulence-deficient mutants of Entamoeba histolytica. J. Infect. Dis. 154: 27-32.
  • Rodríguez M.A., Hernández F., Santos L., Valdez A. and Orozco E. (1989). Entamoeba histolytica: molecules involved in the target cell-parasite relationship. Mol. Biochem. Parasitol. 37: 87-99.
  • Rodríguez M.A., Baéz-Camargo M., Delgadillo D. M. and Orozco E. (1996). Cloning and expression of an Entamoeba histolyitica NADP+-dependent alcohol dehydrogenase gene. Biochim. Biophys. Acta. 1306: 23-26.
  • Rodríguez M.A., Hidalgo M.E., Sánchez T. and Orozco E. (1996). Cloning and characterization of the Entamoeba histolytica pyruvate: ferredoxin oxidoreductase gene. Mol. Biochem. Parasitol. 78: 273-277.
  • Rodríguez M.A., García-Pérez R. M. and Orozco E. 1997. Subcellular location of the pyruvate:ferredoxin oxidoreductase from Entamoeba histolytica. Arch. Med. Res. 28: S89-S90.
  • Rodríguez M.A., García-Pérez R. M., Sánchez T, Guillen N., Mendoza L., Orozco E. 1998. The pyruvate:ferredoxin oxidoreductase is located in the plasma membrane and in a cytoplasmic structure in Entamoeba. Microb Path 25:1-10.
  • García-Rivera G, Rodríguez M. A., Ocádiz R., Martínez-López M..C., Arroyo R., González-Robles A. and Orozco E. 1999. Entamoeba histolytica: a novel cysteine protease and an adhesin form the 112 kDa surface protein. Mol Microbiol 33: 556-568.
  • Rodríguez M.A. García-Pérez RM, García-Rivera G, López-Reyes I, Mendoza L, Ortiz-Navarrete V, Orozco E. 2000. An Entamoeba histolytica Rab-like encoding gene and protein: Function and cellular location. Mol Biochem Parasitol 108: 199-206.
  • Rodriguez MA, Orozco E. 2000.Characterization of the EhRabB recombinant protein of Entamoeba histolytica. Arch Med Res. 31(4 Suppl):S171-172.
  • García-Rivera G, Gómez C, Pérez DG, Flores E, Rodríguez MA, Orozco E. 2000. Structural characterization of the 5'-flanking regions of the Entamoeba histolytica Ehcp112 and Ehadh112 genes. Arch Med Res. 31(4 Suppl):S303-304.
  • Solís F, Orozco E, Córdova L, Rivera B, Luna-Arias JP, Gómez-Conde E, Rodríguez M.A. 2002. Entamoeba histolytica: DNA carrier vesicles in nuclei and kinetoplast-like organelles (EhkOs). Mol Gen Genom. 267: 622-628.
  • Mendoza L, Orozco E, Rodríguez M.A., García-Rivera G, Sánchez T, García E, Gariglio G. 2003. Ehp53, an Entamoeba histolytica protein, ancestor of the mammalian tumor suppressor p53. Microbiology 149: 885-893.
  • Martínez-López C, Orozco E, Sánchez T, García-Pérez RM, Hernández-Hernández F, Rodríguez M.A. 2004. The EhADH112 recombinant polypeptide inhibits cell liver abscesses formation by Entamoeba histolytica trophozoites. Cell Microbiol 6: 367-376.
  • Madriz X, Martínez MB, Rodríguez M.A., Sierra G, Martínez-López C, Riverón AM, Flores L, Orozco E. 2004. Expression in fibroblast and in live animals of Entamoeba histolytica EhCP112 and EhADH112 polypeptides. Microbiology 150: 1251-1260.
  • Ocádiz R, Orozco E, Carrillo E, Quintas LI, Ortega-López J; García-Pérez RM, Sánchez T, Castillo-Juárez BA, García-Rivera G, Rodríguez M.A. 2005. EhCP112 is an Entamoeba histolytica secreted cysteine protease that may be involved in the parasite-virulence. Cell Microbiol 7: 221-232.
  • Picazarri K, Luna-Arias JP, Carrillo E, Orozco E, Rodríguez M.A. 2005. Entamoeba histolytica: Identification of EhGPCR-1, a novel putative G protein-coupled receptor that binds to EhRabB. Exp Parasitol 110: 253-258.
  • Salas-Casas A, Ponce-Balderas A, García-Pérez RM, Cortes.-Reynosa P, Gamba G, Orozco E, Rodríguez M.A. 2006. Identification and functional characterization of EhClC-A, an Entamoeba histolytica ClC chloride channel located at plasma membrane. Mol Microbiol 59: 1249-1261.
  • Romero-Díaz M, Gómez C, López-Reyes I, Orozco E, Rodríguez MA. 2007. Structural and functional analysis of the Entamoeba histolytica EhrabB gene promoter. BMC Molecular Biology 8: 82. doi:10.1186/1471-2199-8-82.
  • Martínez MB, Rodríguez MA, García-Rivera G, Sánchez T, Hernández-Pando R, Aguilar D, Orozco E. 2009. A pcDNA-Ehcpadh vaccine against Entamoeba histolytica elicts a protective Th1-like response in hamster liver. Vaccine 27:4176-4186.
     
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